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MODELISATION MOLECULAIRE DE L'ARRIMAGE AMYLASE D'ORGE-FRAGMENTS AMYLOSIQUES. APPROCHE STATIQUE ET MECANISTIQUE DE LA FLEXIBILITE DE L'ENZYME ET DU SUBSTRAT POUR LA CATALYSE
LES -AMYLASES SONT DES ENDO-ENZYMES QUI HYDROLYSENT LES LIAISONS -(1,4) DE L'AMIDON. LA MODELISATION MOLECULAIRE DE L'ARRIMAGE AMYLOSE-AMYLASE EST UN POINT CLE DE LA COMPREHENSION DE LA CATALYSE ENZYMATIQUE. UNE APPROCHE STATIQUE A ETE EFFECTUEE A PARTIR DU COMPLEXE CRISTALLOGRAPHIQUE AMYL...
| Auteur principal : | |
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| Format : | Thèse ou mémoire |
| Langue : | français |
| Titre complet : | MODELISATION MOLECULAIRE DE L'ARRIMAGE AMYLASE D'ORGE-FRAGMENTS AMYLOSIQUES. APPROCHE STATIQUE ET MECANISTIQUE DE LA FLEXIBILITE DE L'ENZYME ET DU SUBSTRAT POUR LA CATALYSE / GWENAELLE ANDRE; SOUS LA DIRECTION DE VINH TRAN |
| Publié : |
[S.l.] :
[s.n.]
, 1998 |
| Description matérielle : | 216 P. |
| Note de thèse : | Thèse de doctorat : Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie : Nantes : 1998 |
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MODELISATION MOLECULAIRE DE L'ARRIMAGE AMYLASE D'ORGE-FRAGMENTS AMYLOSIQUES. APPROCHE STATIQUE ET MECANISTIQUE DE LA FLEXIBILITE DE L'ENZYME ET DU SUBSTRAT POUR LA CATALYSE |
| Particularités de l'exemplaire : | BU Sciences, Ex. 1 : Titre temporairement indisponible à la communication BU Sciences, Ex. 2 : Titre temporairement indisponible à la communication |
| Résumé : | LES -AMYLASES SONT DES ENDO-ENZYMES QUI HYDROLYSENT LES LIAISONS -(1,4) DE L'AMIDON. LA MODELISATION MOLECULAIRE DE L'ARRIMAGE AMYLOSE-AMYLASE EST UN POINT CLE DE LA COMPREHENSION DE LA CATALYSE ENZYMATIQUE. UNE APPROCHE STATIQUE A ETE EFFECTUEE A PARTIR DU COMPLEXE CRISTALLOGRAPHIQUE AMYLASE D'ORGE AMY2/PSEUDO-ACARBOSE, RESOLU A 2.8A (CNRS MARSEILLE). UNE PREMIERE ANALYSE SYSTEMATIQUE DES CONFORMATIONS, EN PRESENCE DE CONTRAINTES STERIQUES, A CARACTERISE LES FORMES FLEXIBLES DES CYCLES GLUCOPYRANOSE. DES FRAGMENTS D'AMYLOSE DE DP CROISSANTS ONT ENSUITE ETE ARRIMES DANS LE SITE ACTIF, SELON UNE STRATEGIE APPROPRIEE A CE CONTEXTE. LA DEFORMATION DE CERTAINS CYCLES DU SUBSTRAT EST EN ACCORD, A LA FOIS AVEC LE MECANISME REACTIONNEL PROPOSE ET AVEC LA PROPAGATION D'UNE CHAINE D'AMYLOSE DANS ET HORS DU SITE CATALYTIQUE. L'ARRIMAGE DU SUBSTRAT A REVELE UNE FIXATION, PARTICULIEREMENT OPTIMALE, DE DEUX CYCLES, TROUVES FLEXIBLES ET EN INTERACTION DE TYPE STACKING AVEC DES RESIDUS AROMATIQUES TRES CONSERVES PARMI LES AUTRES -AMYLASES. PAR AILLEURS, DES SOUS-SITES DE FIXATION EXTERNES, ESSENTIELS DANS LES SPECIFICITES PHYSICO-CHIMIQUES DE L'ISOENZYME, ONT ETE IDENTIFIES. ENFIN, LE DP FINAL DU SUBSTRAT ARRIME NOUS A PERMIS D'APPREHENDER LA CATALYSE EN PHASE HETEROGENE. UNE SECONDE APPROCHE PLUS DYNAMIQUE A ETE MENEE, SUR UN POSSIBLE MECANISME CATALYTIQUE D'AMY2. UNE STRATEGIE DE TYPE ROBOTIQUE, ALTERNATIVE A LA SIMULATION DYNAMIQUE, A ETE PROPOSEE POUR COMPRENDRE ET CARACTERISER LA FLEXIBILITE D'UNE BOUCLE (V282-D302), BORDANT LE SITE ACTIF ET CONTENANT DES ELEMENTS CATALYTIQUES ESSENTIELS. AVEC UNE LARGE AMPLITUDE DE MOUVEMENT DE VA ET VIENT (JUSQU'A 6A), AMORCE PAR DEUX RESIDUS CHARNIERES CONSERVES, LE DEPLACEMENT DE CETTE BOUCLE, DE LA POSITION EXTREME OUVERTE A CELLE FERMEE, POURRAIENT FACILITER CHRONOLOGIQUEMENT L'ACCESSIBILITE AU SUBSTRAT, L'HYDROLYSE ELLE-MEME ET ENFIN LE RELARGUAGE DES PRODUITS FORMES. |
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| Variantes de titre : | MOLECULAR MODELLING OF BARLEY -AMYLASE-AMYLOSIC FRAGMENTS DOCKING. STATIC AND MECHANISTIC APPROACHES OF BOTH ENZYME AND SUBSTRATE FLEXIBILITY FOR THE CATALYSIS |
| Notes : | 1998NANT2007 |
| Bibliographie : | 237 REF. |