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Identification de nouvelles peptidases sécrétées par des Bacilli : étude d'une gamma-glutamyl transpeptidase
La diversité des peptidases, leur importance physiologique et biotechnologique, en font un sujet très étudié. Les sources bactériennes sont recherchées pour leur exploitation industrielle. Nous avons étudié la production de peptidases de bactéries isolées de sédiments alcalins du lac Bogoria (Kenya)...
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| Auteurs principaux : | , , |
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| Collectivités auteurs : | , , |
| Format : | Thèse ou mémoire |
| Langue : | français |
| Titre complet : | Identification de nouvelles peptidases sécrétées par des Bacilli : étude d'une gamma-glutamyl transpeptidase / Claire Moallic; sous la dir. de Bernard Colas et Jean-Pierre Sine |
| Publié : |
[S.l.] :
[s.n.]
, 2003 |
| Description matérielle : | 153 f. |
| Condition d'utilisation et de reproduction : | Publication autorisée par le jury |
| Note de thèse : | Thèse doctorat : Biochimie. Microbiologie : Nantes : 2003 |
| Sujets : | |
| Documents associés : | Reproduit comme:
Identification de nouvelles peptidases sécrétées par des Bacilli |
| Particularités de l'exemplaire : | BU Sciences, Ex. 1 : Titre temporairement indisponible à la communication |
| Résumé : | La diversité des peptidases, leur importance physiologique et biotechnologique, en font un sujet très étudié. Les sources bactériennes sont recherchées pour leur exploitation industrielle. Nous avons étudié la production de peptidases de bactéries isolées de sédiments alcalins du lac Bogoria (Kenya). Sur les 59 isolats obtenus, 39 ont été identifiés. Leurs activités peptidasiques extracellulaires ont été criblées sur gélose au lait, puis en milieu liquide, avec différents substrats (caséine, azocaséine, acides aminés p-nitroanilides). Deux souches ont été sélectionnées, Bacillus pseudofirmus H2 et Bacillus pumilus A8. Le surnageant de cette dernière contient une gamma-glutamyl transpeptidase qui hydrolyse les substrats ayant un résidu gamma-Glu N-terminal et peut aussi transférer le résidu Glu à des petits peptides. L'enzyme purifiée et caractérisée est un hétérodimère (PM 38 000 et 21 000). La grande sous-unité isolée est active. Son gène a été cloné et exprimé dans E. coli. Peptidases constitute a developing area of research, because of their wide diversity and their physiological and biotechnological interest. We studied the peptidase production of bacteria isolated from alkaline sediments from Bogoria Lake (Kenya). We obtained 59 isolates, and 39 of them were identified. Their extracellular peptidase activities were screened on milk agar, then in liquid media, with different substrates (casein, azocasein, amino-acid-p-nitroanilides). Two strains were selected, Bacillus pseudofirmus H2 and Bacillus pumilus A8. The supernatant of the latter contains a gamma-glutamyl transpeptidase [EC 2.3.2.2] that hydrolyzes substrates with an N-terminal gamma-glutamyl residue (glutathione, gamma-Glu-p-nitroanilide), and can also transfer glutamyl residue to small peptides. This enzyme has been purified and characterized, it is composed of two subunits of 38 000 and 21 000. The heavy subunit is still active after dissociation. Its gene was cloned and expressed in E. coli. |
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| Bibliographie : | Bibliogr. f. 137-148 |