Protéomique de l'amyloplaste et de grains d'amidons de maïs normal et mutants
L'amidon est un polymère de réserve majeur dont les propriétés structurales sont étroitement liées aux protéines impliquées dans sa synthèse. Les avancées de la génomique ont contribué au cours de cette dernière décennie, à l identification des acteurs impliqués dans le métabolisme de l amidon....
Auteurs principaux : | , |
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Collectivités auteurs : | , , |
Format : | Thèse ou mémoire |
Langue : | français |
Titre complet : | Protéomique de l'amyloplaste et de grains d'amidons de maïs normal et mutants / Florent Grimaud; sous la direction de Véronique Planchot |
Publié : |
[S.l.] :
[s.n.]
, 2008 |
Description matérielle : | 1 vol. (218 f.) |
Condition d'utilisation et de reproduction : | Publication autorisée par le jury |
Note de thèse : | Thèse doctorat : Biochimie. Physicochimie : Nantes : 2008 |
Sujets : | |
Documents associés : | Reproduit comme:
Protéomique de l'amyloplaste et de grains d'amidons de maïs normal et mutants |
Particularités de l'exemplaire : | BU Sciences, Ex. 1 : Titre temporairement indisponible à la communication |
Résumé : | L'amidon est un polymère de réserve majeur dont les propriétés structurales sont étroitement liées aux protéines impliquées dans sa synthèse. Les avancées de la génomique ont contribué au cours de cette dernière décennie, à l identification des acteurs impliqués dans le métabolisme de l amidon. Cependant, bien qu il fasse l objet de nombreuses études, aucun schéma intégré de biosynthèse ne fait actuellement l unanimité. Ce travail s intègre dans une problématique de compréhension du métabolisme de l amidon et des facteurs à l origine de la modulation de sa biosynthèse. Au cours de cette étude, des approches pluridisciplinaires ont été utilisées pour analyser le protéome des amyloplastes et des grains d amidon au cours du développement de l albumen de maïs et pour étudier le protéome et l ultrastructure des grains d amidon de plantes sauvages et mutantes. La caractérisation protéomique a permis d identifier des protéines du métabolisme (SSIIc, SSIII, BEI, BEIIa, ZPU1, l amidon phosphorylase et une a-glucosidase) qui n ont pas été précédemment détectées dans les grains d amidon de maïs. La comparaison des protéomes des grains d amidon des plantes mutantes a révélé des modifications des protéomes pouvant indiquer que les enzymes localisées dans les grains d amidon sont régulées par des interactions protéines-protéines. Des isoformes se distinguant notamment par leurs points isoélectriques, leurs masses moléculaires et leurs variations quantitatives au cours du développement de l albumen ont été mise en évidence pour les protéines majeures des grains d amidon. L analyse de la phosphorylation et de la glycosylation montre que certaines des enzymes associées aux grains d amidon sont modifiées au niveau post-traductionnel. Ces dernières pourraient jouer un rôle important dans l établissement des interactions protéines-protéines, dans la modulation de l activité des enzymes et dans la formation de l ultrastructure des grains qui en résulte. Enfin, la caractérisation structurale des grains d amidon des plantes sauvages et mutantes à différentes échelles (grains, cristallites, macromolécules) a conduit à l établissement de corrélation entre les modifications des protéomes et les caractéristiques structurales des grains d amidon Starch is a major polymer reserve whose structural properties are closely related to the proteins involved in its synthesis. In the last decade, advances in genomics have contributed to the identification of the major actors involved in starch metabolism. However, although it is subject to numerous studies, there is currently any integrated model unanimously recognize. The objective of the present work was to increase our knowledge about the starch biosynthesis and the factors involved in its modulation. In this study, multidisciplinary approaches have been used to analyze the proteome of amyloplasts and starch granules during development in maize endosperm, and to study the proteome and ultrastructure of starch granule in wild type and mutant plants. The proteomic characterization has conducted to the identification of several proteins of the starch metabolism (SSIIc, SSIII, BEI, BEIIa, ZPU1, starch phosphorylase and a-glucosidase) that have not been previously detected in starch granule. The comparison of the starch granule proteomes of the different mutants has shown modifications suggesting the possibility that the protein located in the granule are regulated by protein-protein interaction. Isoforms involved in starch synthesis were also distinguished by isoelectric point (pI), and molecular weight isoforms and relative abundance during endosperm development. Analysis of the granule phosphoproteome and glycoproteome indicated that some enzyme are modified at the post translational level as they occur in the granule. These post-translational modifications could play an important role in protein-protein interactions, in the modulation of enzyme activity and the formation of the starch granule. Finally, the structural characterization of the starch granule of wild type and mutant plants at different scales (granule, crystallites, macromolecules) has led to the establishment of correlation between the modification of the proteomes and the structural proprieties of the starch granule |
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Variantes de titre : | Amyloplast and starch granule proteome from wild type and mutant maize |
Bibliographie : | Bibliogr. f. 191-218 [414 réf.] |