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Procédé hautes pressions appliqué à la modification des propriétés fonctionnelles des protéines
L'effet du traitement hautes pressions sur les propriétés fonctionnelles de deux systèmes protéiques, les protéines myofibrillaires et les globulines de lupin, a été étudié. Ce mémoire traite de l'effet des hautes pressions sur les propriétés structurales, gélifiantes et émulsifiantes des...
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| Auteurs principaux : | , , |
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| Collectivités auteurs : | , |
| Format : | Thèse ou mémoire |
| Langue : | français |
| Titre complet : | Procédé hautes pressions appliqué à la modification des propriétés fonctionnelles des protéines / Chapleau Nicolas; sous la direction de Yves Popineau |
| Publié : |
[S.l.] :
[s.n.]
, 2002 |
| Description matérielle : | 196 p. |
| Condition d'utilisation et de reproduction : | Publication autorisée par le jury |
| Note de thèse : | Thèse de doctorat : Thermique, énergétique et génie des procédés. Génie des procédés : Nantes : 2002 |
| Sujets : | |
| Documents associés : | Reproduit comme:
Procédé hautes pressions appliqué à la modification des propriétés fonctionnelles des protéines |
| Particularités de l'exemplaire : | BU Sciences, Ex. 1 : Titre temporairement indisponible à la communication BU Sciences, Ex. 2 : Titre temporairement indisponible à la communication |
| Résumé : | L'effet du traitement hautes pressions sur les propriétés fonctionnelles de deux systèmes protéiques, les protéines myofibrillaires et les globulines de lupin, a été étudié. Ce mémoire traite de l'effet des hautes pressions sur les propriétés structurales, gélifiantes et émulsifiantes des protéines. Les paramètres de pression [0,1-600 MPa] et de temps [0-1800 s] sont étudiés en suivant la méthodologie des plans d'expériences (plan central composite en étoile). Les résultats montrent un effet prédominant de la pression par rapport au temps sur les structures quaternaires et tertiaire des protéines. Ces changements se caractérisent par l'augmentation des interactions hydrophobes et des liaisons sulfhydryles à la surface des protéines. Ces phénomènes favorisent la dénaturation des protéines et induisent une agrégation. La structure secondaire reste inchangée pour des traitements inférieurs à 600 MPa. |
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| Bibliographie : | Bibliogr. p. 185-195 |